10月11日，中國科學院分子植物科學卓越創新中心張鵬與上海師范大學俞芳團隊合作，通過水稻磷酸鹽分配關鍵蛋白SPDT的三維結構與生化功能分析，揭示了SPDT特異性識別并轉運磷酸鹽的分子機制。
植物依靠多種土壤無機磷（Pi）轉運蛋白協同完成磷的吸收、轉運與分配。Pi轉運蛋白在植物磷穩態中發揮重要作用，但其結構與分子與調控機制尚不完全清楚。此前，張鵬團隊報道了首個植物Pi轉運蛋白的三維結構，揭示了PHO1（H1）識別與轉運Pi及受高磷信號分子InsP的調控機制。
水稻中位于節間參與籽粒Pi分配的關鍵蛋白OsSPDT，屬于硫酸鹽轉運蛋白SULTR家族，卻特異性地轉運磷酸鹽。SPDT如何實現從硫酸鹽向磷酸鹽轉運的功能演化，其分子機制未被揭示。科研團隊聚焦OsSPDT開展了研究。
團隊通過酵母異源互補實驗驗證了SPDT特異性轉運Pi且不轉運硫酸鹽的功能。進一步，利用單顆粒冷凍電鏡技術，團隊解析了OsSPDT與磷酸根結合前后狀態的高分辨率三維結構。結構顯示，OsSPDT以同源二聚體形式存在，每個單體包含N端胞內結構域、跨膜結構域和C端STAS結構域。跨膜結構域可進一步分為Core和Gate兩個亞結構域，且磷酸根結合位點位于二者界面處。基于結構的分析與轉運功能實驗發現，將SULTR的跨膜結構域與OsSPDT的跨膜結構域置換，可使OsSPDT獲得硫酸鹽的轉運活性。同時，分析發現，TM3上的Ser170是SPDT家族在結合位點的特征性殘基，單個位點突變導致磷酸鹽轉運功能喪失，但不能獲得硫酸鹽的轉運能力，說明磷酸鹽識別的特異性可能依賴于整個跨膜結構域的協同進化。
團隊還發現，N端胞內結構域和STAS結構域，對維持二聚體穩定性和轉運活性至關重要；N端胞內結構域的49–55氨基酸，對維持OsSPDT的二聚化及功能必不可少；STAS結構域通過靜電相互作用，能夠穩定相鄰單體的跨膜結構域，參與調控轉運過程的構象變化。
植物中兩類不同家族的無機磷轉運蛋白PHO1;H1（SPX-EXS家族）和SPDT（SULTR家族）的三維結構組成、底物識別/轉運與調控機制得到了解析。鑒于兩類蛋白在磷的長距離運輸與組織分配層面的重要作用，該研究揭示了植物磷穩態調控分子機制，為培育低植酸、高磷利用效率的作物品種奠定了基礎。
相關研究成果在線發表在《科學進展》（Science Advances）上。研究工作得到國家自然科學基金委員會和中國科學院等的支持。
論文鏈接
植物磷酸鹽運輸系統
SPDT和PHO1的工作模型
本文鏈接：水稻SPDT蛋白識別與轉運磷酸鹽的分子機理獲揭示http://www.hufazx.com/show-12-1904-0.html
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